关于酶的非竞争性抑制作用的说法哪些是正确的？A. 增加底物浓度能减少抑制剂的影响B. Vm降低C. 抑制剂结构与底物无相似之处D. Km值不变

步骤 1：理解非竞争性抑制作用
非竞争性抑制作用是指抑制剂与酶的活性中心以外的部位结合，从而改变酶的构象，导致酶活性降低。这种抑制作用与底物浓度无关，即使增加底物浓度也不能完全消除抑制剂的影响。

步骤 2：分析Vm的变化
在非竞争性抑制作用中，由于抑制剂与酶的结合改变了酶的构象，导致酶的活性降低，因此最大反应速率Vm会降低。

步骤 3：分析Km的变化
Km值是酶的米氏常数，表示酶与底物结合的亲和力。在非竞争性抑制作用中，由于抑制剂与酶的结合部位不是活性中心，因此不会影响酶与底物的结合，所以Km值不变。

步骤 4：分析抑制剂结构
非竞争性抑制剂与底物的结构没有相似之处，因为它们结合在酶的活性中心以外的部位，而不是与底物竞争活性中心。