非竞争性抑制剂存在时,酶促反应动力学的特点是A. Km值增大,Vmax不变B. Km值降低,Vmax不变C. Km值不变,Vmax增大D. Km值不变,Vmax降低

考查要点：本题主要考查酶促反应动力学中非竞争性抑制剂对酶活性的影响，需明确不同抑制剂类型对米氏方程参数（Km和Vmax）的作用规律。

解题核心思路：

1. 区分抑制剂类型：竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的作用机制不同，导致对Km和Vmax的影响不同。
2. 关键概念：
   • Km反映底物与酶的亲和力，与底物的结合能力有关。
   • Vmax与酶的总量相关，代表最大反应速率。
3. 非竞争性抑制剂特点：抑制剂结合到酶的非活性位点，不影响底物与酶的结合亲和力（Km不变），但使有效酶总量减少（Vmax降低）。

非竞争性抑制剂的作用机制：

1. 结合位点：抑制剂与酶或酶-底物复合物结合，但不竞争活性位点。
2. 对Km的影响：底物与酶的结合亲和力未改变，因此Km值不变。
3. 对Vmax的影响：抑制剂使部分酶失活，有效酶浓度降低，导致Vmax降低。

选项分析：

• A. Km值增大，Vmax不变：竞争性抑制剂的特征，排除。
• B. Km值降低，Vmax不变：不符合任何常见抑制类型，排除。
• C. Km值不变，Vmax增大：与抑制剂作用矛盾，排除。
• D. Km值不变，Vmax降低：非竞争性抑制剂的典型表现，正确。