(201 1年第28题)非竞争性抑制剂存在时,酶促反应的动力学特点是A. Km值不变,Vmax降低B. Km值不变,Vmax增加C. Km值增高,Vmax不变D. Km值降低,Vmax不变

考查要点：本题主要考查酶促反应中非竞争性抑制剂对动力学参数（Km和Vmax）的影响。
解题核心：明确非竞争性抑制剂的作用机制，即抑制剂与酶或酶-底物复合物结合，导致有效酶量减少，但不影响底物与酶的结合亲和力。
关键点：

• Km不变：非竞争性抑制剂不改变底物与酶的结合能力，因此Km（底物浓度的一半值）保持不变。
• Vmax降低：由于部分酶被抑制，有效酶浓度减少，最大反应速率Vmax降低。

非竞争性抑制剂的作用机制如下：

1. 作用位点：抑制剂结合在酶的活性部位以外的区域，导致酶结构改变，无法催化反应。
2. 对底物结合的影响：底物仍能正常与酶结合，因此Km值不变（底物亲和力未受影响）。
3. 对酶总量的影响：抑制剂使部分酶失去活性，有效酶浓度减少，导致Vmax降低（最大反应速率依赖于酶总量）。

选项分析：

• A选项（Km不变，Vmax降低）：符合非竞争性抑制剂的特点。
• 其他选项：
  • B选项（Vmax增加）错误，抑制剂会降低反应速率。
  • C选项（Km增高）对应竞争性抑制剂。
  • D选项（Km降低）不符合非竞争性抑制剂的作用机制。