酶动力学中，Michaelis常数（Km）表示什么？A. 酶的抑制强度B. 酶的分子量C. 酶催化最大速率D. 酶与底物形成复合物的亲和力

考查要点：本题主要考查对酶动力学中Michaelis常数（Km）概念的理解，需明确其物理意义及与酶活性、底物关系。

解题核心思路：

1. 回忆基础知识：Km是酶促反应动力学中的关键参数，与酶和底物的结合特性相关。
2. 排除干扰项：
   • 选项A（抑制强度）与酶抑制作用相关，与Km无关。
   • 选项B（分子量）是物理属性，单位与Km（浓度单位）不符。
   • 选项C（最大速率）对应Vmax，而非Km。
3. 关键结论：Km反映酶与底物形成复合物的亲和力，其值越小，酶对底物的亲和力越高。

Michaelis常数（Km）的定义：
在酶促反应中，当反应速率（v）达到最大速率（Vmax）的一半时，所需底物浓度即为Km，即：
$v = \frac{V_{\text{max}} [S]}{K_m + [S]} \quad \Rightarrow \quad v = \frac{V_{\text{max}}}{2} \text{时，} [S] = K_m$

Km的物理意义：

• 亲和力指标：Km的大小与酶和底物的结合强度有关。Km越小，说明酶与底物结合越紧密，亲和力越高。
• 动力学参数：Km由酶的性质决定，与反应条件无关，反映酶与底物的内在关系。

选项分析：

• D选项正确，因Km直接关联酶与底物的结合亲和力。
• 其余选项均与Km的定义无关。