判断题(95分,每题5分)1. Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶浓度无关。( )。.

Km（米氏常数）是酶动力学中的关键参数，它反映了酶与底物的结合能力。题目考查的核心是Km的性质：是否为酶的特征常数，是否受酶浓度影响。
关键点在于理解Km的定义和公式。根据米氏方程，Km由酶的固有属性（如底物与酶的结合速率常数、解离速率常数、催化速率常数）决定，与酶浓度无关。而Vmax则与酶浓度相关。因此，题目中的描述是正确的。

Km的定义：
在酶促反应中，当反应速率（v）达到最大速率（Vmax）的一半时，底物浓度（[S]）即为Km，即：
$K_m = \frac{k_{-1} + k_{\text{cat}}}{k_1}$
其中，$k_1$是酶与底物结合的速率常数，$k_{-1}$是解离速率常数，$k_{\text{cat}}$是催化速率常数。这些参数均与酶的性质相关，与酶浓度无关。

Vmax与Km的区别：

• Vmax与酶浓度（[E]）直接相关，公式为：
  $V_{\text{max}} = k_{\text{cat}} [E]_{\text{t}}$
  其中$[E]_{\text{t}}$是总酶浓度。
• Km仅由酶和底物的性质决定，与酶浓度无关。即使改变酶浓度，只要温度、pH等条件不变，Km的值保持不变。

结论：
题目中“Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关”的表述正确。