竞争性抑制剂对酶促反应速率的影响是()A. Km升高, Vmax不变B. Km降低, Vmax降低C. Km不变, Vmax降低D. Km降低, Vmax升高E. Km降低, Vmax不变

步骤 1：理解竞争性抑制剂的作用机制
竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，从而降低酶对底物的亲和力。这意味着酶与底物结合的几率降低，但当底物浓度足够高时，酶仍能与底物结合并催化反应，因此最大反应速率（Vmax）不变。

步骤 2：分析Km值的变化
Km值是酶对底物亲和力的度量，即酶与底物结合的半饱和浓度。由于竞争性抑制剂降低了酶对底物的亲和力，Km值会升高。

步骤 3：分析Vmax值的变化
Vmax是酶催化反应的最大速率，当底物浓度足够高时，酶的活性位点被底物饱和，此时竞争性抑制剂对Vmax没有影响，因此Vmax值不变。